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硫氧还蛋白及其L79K变体酶切后片段自身重新结合为同源二聚体的稳定性和动力学研究 总被引:1,自引:0,他引:1
本文选择硫氧还蛋白 (TRX)和硫氧还蛋白变体 (TRXL79K)分别酶切后得到的两个片段 :N片段 (1 -73 )和 C片段 (74-1 0 8)作为研究对象 .在硫氧还蛋白变体中用赖氨酸代替原来 79位的亮氨酸 ,对两组 N片段和 C片段在自然状态下重新结合的稳定性和动力学进行对比 ,得到以下结论 :1 .TRX中处于 β折叠状态的 β4区域 (P76,T77,L78,L79,L80 ,F81和 K82 ) 〔3〕中氨基酸的改变对 N片段和 C片段重新聚合成非共价键聚合物的动力学过程有一定的影响 .2 .79位氨基酸的改变对N片段和 C片段形成非共价键同原二聚体的稳定性有较大的影响 . 相似文献
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本文研究了铁(Ⅲ)在氢氧化钠介质中催化过氧化氢氧化3,5-二溴水扬基荧光酮褪色的新指示反应及影响反应速度的因素,建立了测定痕量铁的催化分光光度新方法.其灵敏度为5.4×10-111g/ml,测定的线性范围为0~0.2ug/10 ml,方法简便快速,允许干扰量较大,应用于茶叶标样及蒙药中痕量铁的测定,结果满意. 相似文献
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